Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles:
una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es
decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.23 En estas reacciones, las enzimas actúan sobre
unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas
tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas
reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la
regulación de la expresión génica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma
que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de
las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de
la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una
reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la
correspondiente reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son
consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico.
Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más
específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4 000 reacciones
bioquímicas distintas.4 No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas,
pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la
subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa ).5 6 También cabe nombrar unas moléculas
sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como
las enzimas clásicas.7
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la
actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que
incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras.
Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores
físico-químicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis
de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además,
son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la
fabricación de alimentos, destinción de vaqueros o producción de biocombustibles.
Función de las enzimas
Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones
bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen
muchos usos médicos y comerciales.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la
energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de
activación, se incrementa la velocidad de la reacción.
La mayoría de las
reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se
establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la
formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales
del equilibrio.
Clasificación de
las enzimas de acuerdo a su complejidad
De acuerdo a su
complejidad las enzimas se clasifican como:
En las proteínas
conjugadas podemos distinguir dos partes:
- Apoenzima: Es
la parte polipeptídica de la enzima.
- Cofactor: Es
la parte no proteica de la enzima.
La combinación de
la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.
Los cofactores
pueden ser:
*Iones
metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no
están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores.
Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
*La
mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales
generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular,
por ejemplo, las vitaminas del complejo “B” son coenzimas que
se requieren para una respiración celular adecuada.
Clasificación de
las enzimas según su actividad.-
Tipo
de enzimas
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Actividad
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Hidrolasas
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Catalizan
reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas
de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
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Isomerasas
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Catalizan las
reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es
decir, reacciones de isomerización.
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Ligasas
|
Catalizan
la unión de moléculas.
|
Liasas
|
Catalizan las
reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir
dobles enlaces.
|
Oxidorreductasas
|
Catalizan
reacciones de óxido-reducción. Facilitan latransferencia de electrones de
una molécula a otra.Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de
glucosa a ácido glucónico.
|
Tansferasas
|
Catalizan
la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo:
la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo
metilo de una molécula a otra.
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ASPECTOS GENERALES
SOBRE LOS ENZIMAS
Prácticamente
todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos:
cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un
único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada
por un enzima:
1.El enzima y su sustrato
|
2. Unión al centro activo
3. formación de productos
Los enzimas, a
diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas.
Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima
sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de
la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la
sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la
isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima
eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos
análogos. Entre los enzimas poco específicos están las
proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de
proteínas y péptidos de muy diverso tipo.
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PROPIEDADES DE LOS
ENZIMAS
Las propiedades
de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como
catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable
que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la
conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica.
Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un
enzima son:
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EFECTO DEL pH
SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables
(carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas
laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden
tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de
las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el
cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este
es el llamado pH óptimo. (Para activar la animación de la Figura
de la derecha, pulsar la opción "Recargar" del navegador).
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La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH
óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica
tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a
pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar
la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado
sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Losamortiguadores
fisiológicos.
EFECTO DE LA
TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
EFECTO DE LOS
COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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https://www.youtube.com/watch?v=w43cEuzW958
https://www.youtube.com/watch?v=6MbfBLbhmfs
